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Stephanie DESVERGNES

PARIS

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En résumé

Suite à ma thèse en chimie organique à l’université de Grenoble, j'ai réalisé un stage post-doctoral à l’université de Bath (GB) dans l’équipe de chimie médicinale du département de pharmacie et pharmacologie, puis un second à l'Université Paris-Sud dans l'Equipe de Chimie Bioorganique et Bioinorganique à l'ICMMO.
Après avoir suivi la formation du CEIPI en Propriété Industrielle, je travaille actuellement dans un cabinet de conseil en Propriété Industriel en tant qu'ingénieur brevets.

Mes compétences :
Biologie
Brevets
Chimie
Patent
Pharmacie
Propriété industrielle
Recherche

Entreprises

  • Gevers France - Ingénieur brevets

    2012 - maintenant

  • Université Paris-Sud-ICMMO-LCBB - Post-doctorante

    2009 - 2011

  • Universite de Bath - Research officer

    2006 - 2009 Le sujet de mon projet postdoctoral était la synthèse de molécules inhibiteurs et/ou sondes mécanistiques de carbohydrates estérases. Ce travail était en colaboration avec le Dr Daan van Aalten de l'Université de Dundee.
    Une des défenses des mammifères contre des pathogènes bactériens est l'hydrolyse d'un composant essentiel de leur paroi cellulaire, la chitine. Pour la reconnaissance du substrat, certaines de ces enzymes tels que les chitinases nécessitent la présence de fonctions N-acétyle sur les bloques glucosamines. De récentes recherches suggèrent que les bactéries, les champignons et les microsporidies possèdent des carbohydrates estérases ("family 4 carbohydrate esterases", CE-4) qui dé-N-acétylent partiellement les peptidoglycanes et la chitine entraînant leur non reconnaissance par les hydrolases. Cette famille d'enzymes est connue pour posséder un ion zinc dans leur site actif. La connaissance du mécanisme et l'inhibition de ces enzymes sont intéressants pour élaborer de nouvelle méthodes pour lutter contre ces parasites.
    Le projet au niveau de la chimie se divisait en deux parties: la synthèse d'amino acides incorporés par la suite dans une protéine pour modifier le site actif de l'enzyme et la synthèse de sondes mécanistiques et d'inhibiteurs dans le but de comprendre le fonctionnement de cette famille d'enzymes.
    J'ai réalisé la synthèse de dérivés de l'acide benzohydroxamate dont une bonne inhibition de la peptidoglycane déacétylase de Streptococcus pneumoniae a été découverte à Dundee par criblage à haut-débit. Les résultats biologiques encourageants nous ont permis d'optimiser l'inhibition de cette enzyme.
    En parallèle, j’ai également synthétisé des mono-saccharides et des pseudos mono-saccharides possédant la structure de la glucosamine et comportant une fonction pouvant se chélater avec l'ion zinc présent dans le site actif ou bien pouvant mimer un état de transition de type. Ce travail a été suivit par la synthèse de di- puis de trisaccharides pour optimiser les chances de cristallisation de l'enzyme avec son substrat.

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